Universidad de Jaén

No se han establecido requisitos previos para esta materia.

Bioquímica es una asignatura obligatoria, ubicada en el módulo fundamental, que se imparte en el segundo cuatrimestre de cuarto curso coincidiendo temporalmente con la última asignatura optativa y la realización del trabajo fin de grado. En ella se estudia la estructura química y función de las biomoléculas y la química de los principales procesos biológicos, integrando y complementando los conocimientos obtenidos previamente por el estudiante en las diferentes facetas de la Química.

Se recomienda un nivel de inglés apropiado para entender la bibliografía básica. Para estudiantes "Erasmus" se suministrará material y bibliografía en Inglés. Además se ofrecerá la posibilidad de realizar tutorías y pruebas de evaluación también en Inglés.

El alumnado que presente necesidades específicas de apoyo educativo, lo ha de notificar personalmente al Servicio de Atención y Ayudas al Estudiante para proceder a realizar, en su caso, la adaptación curricular correspondiente.

Estructura y función de macromoléculas y membranas biológicas. Catálisis y control de las reacciones bioquímicas. La función de los metales en los procesos biológicos. Bioenergética. Metabolismo.
Información genética. Estructura, propiedades y reactividad química de biomoléculas.
Metodología en Bioquímica y Biología Molecular.

 

PROGRAMA DE TEORÍA

 

Tema 1.      Introducción a la Bioquímica y Biología Molecular. Campo de estudio de la Bioquímica y la Biología Molecular. Bioelementos y biomoléculas.

 

Bloque I: Estructura y función biológica de glúcidos, lípidos y proteínas

Tema 2.      Estructura y función biológica de los glúcidos. Concepto, nomenclatura, clasificación y funciones. Monosacáridos y sus derivados. Disacáridos y oligosacáridos. Polisacáridos: características generales, homopolisacáridos de reserva, homopolisacáridos estructurales, heteropolisacáridos.

Tema 3.      Estructura y función de los lípidos y de las membranas biológicas. Ácidos grasos. Triacilglicéridos. Glicerofosfolípidos. Esfingolípidos. Colesterol y derivados. Eicosanoides. Vitaminas liposolubles. Estructura y función de las membranas biológicas.

Tema 4.      Estructura de las proteínas. Aminoácidos y enlace peptídico. Estructura primaria. Estructuras secundarias regulares: hélice alfa, estructura beta, hélice de colágeno. Regiones con estructura 2ª no repetitiva: bucles, giros. Motivos estructurales. Estructura terciaria y dominios estructurales. Estructura cuaternaria.

Tema 5.      Proteínas: relación estructura y función. Proteínas fibrosas: queratina, colágeno y elastina. Proteínas globulares: mioglobina y hemoglobina.

Tema 6.      Dinámica de proteínas y proteómica. Plegamiento, transporte, maduración y degradación de proteínas en el interior de la célula. Fundamentos, técnicas y aplicaciones de la proteómica.

 

Bloque II: Enzimología

Tema 7.      Catálisis enzimática. Concepto de enzima. Características generales. Nomenclatura y clasificación. Modo de actuación de las enzimas. Mecanismos de catálisis enzimática. Coenzimas y vitaminas.

Tema 8.      Cinética enzimática. Estado estacionario. Velocidad inicial. Efecto de la concentración de enzima, pH y temperatura. Efecto de la concentración de sustrato. Ecuación de Michaelis-Menten. Representación de Lineweaver-Burk. Reacciones multisustrato. Inhibición enzimática.  

Tema 9.      Regulación de la actividad enzimática. Control celular de la actividad enzimática. Enzimas reguladoras: regulación alostérica y regulación por modificación covalente. Otras formas de regulación: isoenzimas, complejos multienzimáticos, enzimas multifuncionales, zimógenos.

 

Bloque III. Estructura y función de los ácidos nucleicos

Tema 10.    Estructura de los ácidos nucleicos. Bases nitrogenadas. Nucleósidos. Estructura y funciones de los nucleótidos. Polinucleótidos. Estructura primaria de los ácidos nucleicos. El ADN como material genético. La doble hélice de Watson y Crick (ADN-B); propiedades y relación estructura-función. Otras estructuras alternativas del ADN. Organización y empaquetamiento del ADN en células eucariotas. Estructura y tipos de ARN; función biológica.

Tema 11.    Replicación del material genético. Características generales del proceso de replicación del ADN. Enzimas implicadas en la replicación. Proceso global de replicación en procariotas: iniciación, elongación y terminación. Diferencias entre la replicación en procariotas y eucariotas.

Tema 12.    Transcripción. Características generales de la transcripción. ARN polimerasa. Etapas de la transcripción en procariotas: iniciación, elongación y terminación. Diferencias entre la transcripción en procariotas y eucariotas. Maduración y procesamiento del ARN.

Tema 13.    Síntesis de proteínas. El código genético. Mutaciones. Estructura de los ribosomas. Etapas de la traducción en procariotas: activación de los aminoácidos, iniciación, elongación y terminación. Gasto energético del proceso. Diferencias entre la traducción en procariotas y eucariotas.

Tema 14.    Técnicas de manipulación de ácidos nucleicos. Aislamiento, extracción y purificación de ácidos nucleicos. Hibridación. Reacción en cadena de la polimerasa. Restricción y técnicas de ADN recombinante. Genómica.

 

Bloque IV. Metabolismo intermediario

Tema 15.    Características generales de las rutas metabólicas. Metabolismo intermediario: definición, funciones y organización. Rutas catabólicas, anabólicas y anfibólicas. Necesidad y mecanismos generales de regulación.

Tema 16.    Bioenergética. Termodinámica de los procesos bioquímicos. Compuestos ricos en energía. Transportadores de electrones.

Tema 17.    Glucólisis y fermentaciones. Función biológica y localización subcelular. Descripción de la ruta. Balance energético. Regulación. Rutas alimentadoras de la glucólisis. Fermentaciones. Sistemas lanzadera para el ingreso de electrones citoplasmáticos en la mitocondria

Tema 18.    Ciclo de los ácidos tricarboxílicos (Ciclo de Krebs). Descarboxilación oxidativa del piruvato. Descripción del ciclo de los ácidos tricarboxílicos. Regulación. Reacciones anapleróticas. Carácter anfibólico del ciclo.

Tema 19.    Cadena de transporte electrónico y fosforilación oxidativa. Generalidades. Organización y funcionamiento de la cadena de transporte electrónico. Fosforilación oxidativa: mecanismo quimiosmótico. Estructura y mecanismo de acción de la ATP sintasa.

Tema 20.    Metabolismo del glucógeno. Biosíntesis y catabolismo. Regulación.

Tema 21.    Otras rutas del metabolismo glucídico. Ruta de las pentosas fosfato: importancia y etapas. Gluconeogénesis: generalidades y precursores. Gluconeogénesis a partir de piruvato, lactato, aminoácidos, intermediarios del ciclo de Krebs, glicerol y propionato. Ciclo del glioxilato.

Tema 22.    Fotosíntesis. Pigmentos fotosintéticos y fotofosforilación. Ciclo de Calvin-Benson.

Tema 23.    Metabolismo de lípidos. Almacenamiento y movilización de triacilglicéridos. Oxidación de los ácidos grasos. Metabolismo de los cuerpos cetónicos. Síntesis de ácidos grasos. Metabolismo de triacilglicéridos y glicerofosfolípidos. Metabolismo de esfingolípidos. Metabolismo del colesterol. Transporte de lípidos: lipoproteínas.

Tema 24.    Metabolismo de los compuestos nitrogenados. Recambio proteico. Mecanismos generales de degradación de aminoácidos. Destoxificación y excreción de amonio. Ciclo de la urea.

Tema 25.    Integración metabólica. Perfil metabólico de los principales órganos y tejidos. Interrelaciones metabólicas en diferentes situaciones fisiológicas y patológicas.

 

PROGRAMA DE PROBLEMAS

Determinación de secuencias peptídicas.

Enzimología: determinación de parámetros cinéticos e inhibición enzimática.

Ácidos nucleicos y flujo de la información genética: código genético y mutaciones.

Bioenergética y metabolismo.

 

PROGRAMA DE PRÁCTICAS DE LABORATORIO

 

PRÁCTICA 1. Purificación y caracterización de una enzima (glutation S-transferasa):

Sesión 1. Caracterización cinética de la enzima: determinación de K _m y V _máx (Lab.1).

Sesión 2.    Fraccionamiento proteico por precipitación con sulfato amónico (Lab. 2).

Sesión 3.    Purificación por cromatografía de intercambio iónico. Realización de una tabla de purificación (Lab. 3).

Sesión 4.  Determinación de la concentración de proteínas y realización de la tabla de purificación (Lab. 4).

PRÁCTICA 2. Determinación del nivel de expresión de la Glutation S-transferasa mediante Western-blot.

Sesión 5.    Electroforesis en geles de poliacrilamida en condiciones desnaturalizantes (SDS-PAGE) (Lab. 5).

Sesión 6. Inmunodetección (Lab. 6).

PRÁCTICA 3. Amplificación de un a secuencia de ADN mediante la reacción en cadena de la polimerasa (PCR)

Sesión 7. Identificación de colonias transformadas mediante PCR (Lab. 7)

Presentación y discusión de resultados (Lab. 8).